Изучение кинетики действия ферментов позволяет получить информацию о механизмах ферментативных реакций. Впервые кинетика действия ферментов была удовлетворительно объяснена, когда был выдвинут постулат о том, что фермент обратимо соединяется со своим субстратом, образуя промежуточный комплекс фермент– субстрат. Пионерами в этой области были Генри (1903) и Михаэлис и Ментен (1913), и их концепции подтвердились, когда с помощью спектроскопических методов было доказано образование постулированных комплексов при изучении каталазы и пероксидазы (1936–1937гг.) Позднее в ряде случаев оказалось возможным выделить ковалентные фермент–субстратные соединения в количестве, достаточном для их дальнейшего исследования. Образовавшийся комплекс фермент–субстрат может претерпевать далее различные превращения.
В любой ферментативной реакции можно выделить три стадии. На первой стадии фермент Е взаимодействует с субстратом S, в результате чего образуется комплекс фермент–субстрат ES. Это взаимодействие происходит настолько быстро, что его крайне трудно исследовать без специальных приборов. В общем случае, когда количество субстрата значительно больше количества фермента, убыль свободного субстрата на этой стадии обнаружить весьма нелегко. Концентрация комплекса ES увеличивается, достигая уровня, когда скорость его образования точно равна скорости его превращения в продукты реакции, т.е. достигается стационарное состояние, при котором
оно соответствует второй стадии реакции
Уравнение Михаэлиса–Ментен